Warum Transglutaminase der Katalysator der Lebensmittelproduktion ist
Transglutaminasen (Protein-Glutamin-γ-Glutamyltransferasen) sind Enzyme, die Quervernetzungen zwischen oder innerhalb von Proteinen erzeugen. Sie polymerisieren, d. h. sie verfestigen sich und verändern dadurch stark die Eigenschaften des Substrats, in dem sie wirken.
Die Transglutaminasen sind natürlichen Ursprungs und finden sich in fast allen
Eukaryoten, Lebewesen deren Zellen einen Zellkern besitzen. Zu diesen Eukaryoten gehört der Mensch, Tiere wie Geflügel, Fisch, Schwein und Rind sowie Pflanzen und Pilze. Allein der Mensch produziert acht verschiedene Transglutaminasen. Sie fungieren als Biokatalysatoren und regen in unserem Organismus chemische Reaktionen an, wie zum Beispiel die Blutgerinnung, bei der Fibrin verfestigt wird, oder den Gewebeaufbau.
Neben den eukaryotischen Transglutaminasen gibt es auch
mikrobielle Transglutaminasen, die vor allem aus dem Bakterium “Streptomyces mobaraensis” gewonnen werden, welches überwiegend im Boden vorkommt und einen ausgeprägten, erdigen Geruch hat.
Ein wichtiger Unterschied der beiden Varianten besteht in der Calcium-abhängigkeit. Die eukaryotischen Transglutaminasen sind Calcium-abhängig und eignen sich nicht für den Einsatz in der Lebensmittelindustrie, da proteinreiche Lebensmittel oft Calcium enthalten, welches die Aktivierung des Enzyms hemmen kann. Mikrobielle Transglutaminasen dagegen sind Calcium-unabhängig und können daher als wirkungsvoller Zusatzstoff bei der Verarbeitung von proteinreichen Lebensmitteln dienen.
Transglutaminasen haben einen großen Einfluss auf die Textur, Festigkeit, Elastizität und teilweise auch auf den Geschmack des Endproduktes. Sie können also die physischen Eigenschaften von proteinreichen Lebensmitteln verändern und werden vor allem bei der Herstellung von Fleisch-, Fisch- und Milchprodukten verwendet. Zudem gilt mikrobielle Transglutaminase als
clean label und muss auf dem Etikett des Endprodukts nicht aufgelistet werden.
Im folgenden Text möchten wir Ihnen die Anwendungsbereiche von Transglutaminase vorstellen. Den Begriff “Transglutaminase” ersetzen wir durch die gängige Abkürzung
TG.
Die Anwendung von TG in Milchprodukten
In Milcherzeugnissen reagiert TG mit Caseinen und Molkenproteinen, wobei Caseine wegen ihrer offenen Tertiärstruktur das wirkungsvollere Substrat sind. Besonders gut eignet sich Natriumkaseinat. Caseine werden oft als natürliche Emulgatoren eingesetzt und ihre emulgierenden Eigenschaften werden durch die Reaktion mit TG noch verbessert.
Molkenproteine haben eine quaternäre Struktur, können aber durch eine Wärmebehandlung oder unter Verwendung eines Reduktionsmittels ihre Eigenschaften als Substrat für TG verbessern. Im Allgemeinen ist unter den Molkenproteinen Alpha-Lactalbumin effektiver als Beta-Lactoglobulin.
Bisher wird TG vor allem zur Qualitätsverbesserung von Joghurt und Käse angewendet.
TG erhöht die Texturstabilität von
Joghurt beim Transport sowie die Viskosität und verleiht ihm eine glattere und trockenere Oberfläche. Zudem hilft es dabei, den Rahmgehalt zu senken und sorgt für eine etwas weißere Farbe, aber vor allem verändert es im Vergleich zu anderen Stabilisatoren nicht den natürlichen Geschmack der Produkte.
Im Folgenden werfen wir einen kurzen Blick auf zwei Anwendungsbeispiele für TG in Joghurt.
- Bei
Rührjoghurt kann ein Prozent SMP durch 305 ppm TG mit einer Aktivität von hundert Einheiten pro Gramm ersetzt werden. So wird die Viskosität um 61,4 Prozent erhöht und die Synärese um 16,1 Prozent reduziert.
- In
stichfestem Joghurt kann TG die Gelstärke erhöhen. Dafür wird ein Prozent des entrahmten Milchpulvers (SMP) durch 150 ppm TG mit einer Aktivität von hundert Einheiten pro Gramm ersetzt. Das resultiert in einer Erhöhung der Gelstärke um 22 Prozent und einer Reduzierung der Synärese um 7,4 Prozent.
Neben einer Verbesserung der Eigenschaften von Joghurt trägt TG auch zu einer Kostenreduktion bei der Produktion bei, da die Preise für 150 ppm TG deutlich geringer sind als die für ein Prozent SMP.
Erfahrungen haben gezeigt, dass TG im Herstellungsprozess von Milchprodukten am besten nach der Wärmebehandlung zugegeben wird, da die Molkenproteine zu dem Zeitpunkt denaturiert sind, d. h. die Struktur ist offener und besser zugänglich für TG. Auch nicht-thermische Technologien wie HHP (High Hydrostatic Pressure) können bei der Verarbeitung von TG eingesetzt werden.
Es ist auch möglich, pflanzliche Lebensmittel mit TG zu behandeln. So kann zum Beispiel pflanzliche Milch mit TG zur Gerinnung gebracht werden, um veganen Käse herzustellen.
Die Anwendung von TG in Fleischprodukten
In der Fleischindustrie wird TG vor allem bei der Herstellung von
Formfleisch verwendet.
Dabei werden kleinere Fleischstücke zu einem größeren Produkt zusammengesetzt, damit sie nicht nur für Wurst und Hackfleisch, sondern auch für Kochschinken, Schnitzel und Ähnliches verwendet werden können. Zur Herstellung von Formfleisch werden die Stücke gewalkt, damit sich die Muskelfasern lockern und an der Oberfläche Eiweiß austritt.
Dabei können Enzyme wie Transglutaminase zugegeben werden. Die Masse wird in die gewünschten Formen gepresst und eingefroren oder erhitzt, bis das Eiweiß gerinnt und die kleinen Fleischbrocken so zu einem Stück verbunden werden. TG unterstützt dabei den Gerinnungsprozess. Wegen dieser Funktion wird TG auch als “natürlicher Kleber” bezeichnet und das entstandene Formfleisch als “Klebeschinken” oder “Enzymklebeschinken”.
Die Fleischindustrie beschränkt TG aber nicht nur auf seine Funktion als Kleber, sondern erzeugt mit dem Enzym auch einen knackigeren Biss bei Würstchen oder einen besseren Scheibenzusammenhalt bei aufgeschnittenem Kochschinken.
Die Anwendung von TG in Backwaren
TG kann zur Verbesserung von Backeigenschaften genutzt werden. Das Enzym erhöht die Festigkeit und die Elastizität von Weizenteigen durch die Reaktion mit Weizenproteinen. Zudem soll TG die Proteinstruktur von Roggenteig optimieren und zu einer verbesserten Wasserbindung und Frischhaltung sowie zu einem höheren Brotvolumen beitragen.
Lebensmittelhersteller sollten beachten, dass die Reaktion von Nahrungsproteinen mit TG zu Verbindungen führen kann, die Gluten-ähnliche Strukturen haben. Somit sind die erzeugten Lebensmittel eventuell ungeeignet für Verbraucher, die allergisch auf Gluten reagieren. Dies sollte auf dem Etikett der Endprodukte aufgeführt werden.
Nachdem wir uns die Anwendungsbereiche der Transglutaminasen angesehen haben, befassen wir uns nun mit den Eigenschaften und Faktoren, welche die industrielle Verwendung von TG beeinflussen:
Die Aktivität und Reinheit von dem TG Enzym sowie die Art der Verpackung kann je nach Hersteller variieren. Die Unterschiede wirken sich auf das Endprodukt aus, weswegen die Wahl des Lieferanten nicht unterschätzt werden sollte.
Besonders wichtig ist die
Dosierung, die vor allem von dem Proteinanteil des zu verbessernden Produktes abhängt. Im Allgemeinen gilt: Je höher der Proteingehalt, desto mehr TG sollte verwendet werden. Die Hersteller von TG empfehlen eine Menge von 150 ppm TG mit einer Aktivität von 100 Einheiten pro Gramm bei einem Proteingehalt von etwa 3 - 3,5%. (0,5 Einheiten Enzym pro Gramm Protein.) Das führt uns zu der
Enzymaktivität: Auf dem Markt finden sich Transglutaminasen mit unterschiedlichen Aktivitäten wie 100, 300 oder 1000 Einheiten pro Gramm. Wird ein Enzym mit hoher Aktivität verwendet, ist die erforderliche Menge natürlich niedriger als bei einem Enzym mit niedriger Aktivität.
Neben der Dosierung und Enzymaktivität gibt es noch Faktoren von außen, die sich auf die Beschaffenheit des Endproduktes auswirken können und bei der Lagerung und im Verarbeitungsprozess berücksichtigt werden sollten: Die Aktivität von TG wird durch
Sauerstoff verringert, weshalb das Enzym beim Transport und bei der Lagerung möglichst luftdicht aufbewahrt werden muss. Nach dem Entsiegeln der Verpackung empfiehlt es sich also, das Enzym, welches meist in
Pulverform verkauft wird, so bald wie möglich aufzubrauchen. Auch gelöster Sauerstoff, der zum Beispiel in Milch enthalten ist, sollte so weit es geht verringert werden. Darüber hinaus muss die
Temperatur beachtet werden, die idealerweise bei 50 °C liegt, um die maximale Aktivität von TG zu erreichen. Unter 2 °C und über 65 °C wird TG inaktiviert, teilweise irreversibel. TG kann auch inaktiviert werden, wenn der
pH-Wert unter 4,5 liegt. Im Optimalfall hat das Substrat, welches mit TG behandelt wird, einen pH-Wert zwischen fünf und sieben, darunter verringert sich die Aktivität des Enzyms. Schließlich können die Funktion von TG auch durch verschiedene
Inhibitoren eingeschränkt werden. Dazu zählen vor allem die Schwermetalle Blei, Zink, Kupfer, Nickel, Kobalt und Eisen.
Der Einsatz von Transglutaminase hat in den letzten Jahren vor allem in der Milchindustrie zugenommen und aufgrund seiner positiven Effekte wird das Enzym auch in Zukunft ein wichtiges Hilfsmittel in der gesamten Lebensmittelindustrie bleiben. Natürlich finden Sie Transglutaminase auch auf der LEROMA`s Plattform.
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